Spezifische Globuline, die der Körper unter Einwirkung eines Antigens bildet, nennt man Antikörper. Zu ihren besonderen Eigenschaften gehören die Fähigkeit, sich mit dem Antigen zu verbinden, das ihre Bildung verursacht hat, sowie die Gewährleistung des Schutzes des Körpers vor den Auswirkungen infektiöser Krankheitserreger. Antikörper sind Neutralisatoren von Infektionserregern und verringern deren Anfälligkeit für die Wirkung von Komplement oder Phagozyten.
Es gibt zwei Kategorien von Antikörpern:
- Fällt aus oder vollständig. Ihre Wechselwirkung mit dem Antigen führt zu sichtbaren immunologischen Prozessen wie Präzipitations- oder Agglutinationsreaktionen.
- Ablehnung oder unvollständig. Dies ist eine Kategorie von blockierenden Antikörpern. Sie zeigen im Moment der Verbindung mit dem Antigen keine sichtbare Reaktion.
Antikörpergeh alt im menschlichen Blutserum
Antikörper haben unterschiedliche Wirkungen auf Mikroorganismen: antitoxisch, antimikrobiell und antizellulär. Es gibt Antikörper, die Viren neutralisieren und Spirochäten immobilisieren.
Antikörper in solche differenzierenkleben rote Blutkörperchen (Hämagglutinine), lösen rote Blutkörperchen (Hämolysine) auf und töten tierische Zellen (Zytotoxine).
Autoantikörper wirken gegen das eigene Eiweiß bei der Zerstörung von Organen und Geweben. Sie werden produziert, indem ein Antigen freigesetzt wird, wenn sich die chemische Struktur des Körpers verändert.
Zirkulierende Antikörper sind im Blutserum nachweisbar. Hierbei handelt es sich um einen Antikörpertest, der auf immunologischen Reaktionen wie Komplementbindung, Präzipitation oder Agglutination basiert. Es zeigt sowohl intrazelluläre als auch oberflächengebundene Formen.
Immunität. Antikörperfunktionen
Das Blutserum eines praktisch gesunden Menschen enthält natürliche Antikörper. Dies sind die Körper, die Immunität bieten. Ihre Bildung erfolgt laut Immunologen nach drei Hauptmechanismen:
- Genetische Konditionierung ohne antigenen Stimulus.
- Die Reaktion des Körpers auf kleinere Anfälle von Infektionen, die keine Krankheit verursachen können.
- Die Reaktion des menschlichen Körpers auf eine Gruppenwirkung von Mikroorganismen oder ein Lebensmittelantigen.
Chemische Struktur von Antikörpern
Antikörper sind eng mit der Y-Globulin-Fraktion des Molkenproteins verwandt. Fehlt es, tritt die Krankheit Agammaglobulinämie auf, bei der der Körper keine Antikörper produziert. Immunglobuline werden in fünf Klassen eingeteilt, die sich in ihrer chemischen Struktur und ihren biologischen Funktionen unterscheiden: G, A, M, D, E.
G-Klasse-Immunglobuline oder igG-Antikörper spielen die wichtigste Rolle bei der BildungImmunität bei der Manifestation verschiedener Formen und Arten von Krankheiten.
Die Akkumulation von igG-Antikörpern im Körper erfolgt allmählich. Zu Beginn der Krankheit ist ihre Anzahl gering. Aber mit der Entwicklung des Krankheitsbildes beginnt die Anzahl der Antikörper schnell zu wachsen und stellt eine Schutzfunktion des Körpers bereit.
Struktur von Immunglobulinen
Die Struktur von Immunglobulin der Klasse G ist ein Monomermolekül aus 4 Polypeptid-Proteinbindungen. Das sind zwei Paare, die jeweils aus einer schweren und einer leichten Kette bestehen. An den Enden der Ketten hat jedes Paar einen Abschnitt, das sogenannte "aktive Zentrum". Das Zentrum ist für die Kommunikation mit dem Antigen verantwortlich, das die Bildung von Antikörpern verursacht. igG-Antikörper haben an ihren Enden zwei "aktive Zentren". Daher sind sie bivalent und in der Lage, jeweils zwei Antigenmoleküle zu binden. Antikörper sind ein neutralisierender Faktor bei infektiösen Manifestationen.
Unter dem Elektronenmikroskop hat das igG-Molekül die Form einer länglichen Ellipse mit stumpfen Enden. Die räumliche Konfiguration des aktiven Teils des Antikörpers ähnelt einem kleinen Hohlraum, der der antigenen Determinante entspricht, wie ein Schlüsselloch einem Schlüssel entspricht.
