Hämoglobin ist ein essentielles Protein für das menschliche Leben, es erfüllt eine Reihe von Funktionen, von denen die wichtigste der Transport von Sauerstoff zu Zellen und Geweben ist. Es gibt verschiedene Formen von Hämoglobin, jede mit ihren eigenen Eigenschaften.
Typen nach Proteingeh alt
Abhängig vom Proteingeh alt der Form des menschlichen Hämoglobins gibt es zwei Arten. Diese sind physiologisch und anormal.
Formen des physiologischen Hämoglobintyps treten in bestimmten Phasen des menschlichen Lebens auf. Aber pathologische werden im Falle einer falschen Platzierungsreihenfolge einer Reihe von Aminosäuren im Globin gebildet.
Haupttypen von Hämoglobin nach Form
Im menschlichen Körper können vorhanden sein:
- Oxyhämoglobin. Diese Substanz interagiert mit Sauerstoffmolekülen. Es ist im Blut der Arterien vorhanden, weshalb es eine satte scharlachrote Farbe hat.
- Carboxyhämoglobin. Diese Art von Protein interagiert mit Kohlendioxidmolekülen. Ausgewählte Moleküledringen in das Lungengewebe ein, wo Kohlendioxid entfernt und Sauerstoff mit Hämoglobin gesättigt wird. Diese Art von Protein ist im venösen Blut vorhanden, wodurch es eine dunklere Farbe und eine größere Dichte hat.
- Methämoglobin. Dies ist eine Substanz, die mit einer Vielzahl von chemischen Mitteln interagiert. Die pathologische Form von Hämoglobin und eine Erhöhung der Menge dieser Substanz können auf eine Vergiftung des Körpers hinweisen, es liegt eine Verletzung der Sauerstoffsättigung des Gewebes vor.
- Myoglobin. Wirkt als vollwertiges Analogon von roten Blutkörperchen. Der Hauptunterschied besteht nur darin, dass der Ort dieses Proteins der Herzmuskel ist. Wenn Muskeln geschädigt sind, gelangt Myoglobin in den Blutkreislauf, wonach es aufgrund der Nierenfunktion aus dem Körper ausgeschieden wird. Es besteht jedoch die Möglichkeit einer Blockierung des Tubulus der Nieren, die den Tod seines Gewebes hervorrufen kann. In solchen Situationen ist das Auftreten von Nierenversagen und Sauerstoffmangel im Gewebe nicht ausgeschlossen.
Andere Arten von Hämoglobin
In verschiedenen Informationsquellen werden auch folgende Hämoglobinformen unterschieden:
- Glykiertes Hämoglobin. Diese Form ist eine untrennbare Verbindung von Glucose und Protein. Diese Art von Glukose kann sich lange durch das Blut bewegen, daher wird sie zur Bestimmung des Zuckerspiegels verwendet.
- Fetal. Eine Form von Hämoglobin ist in den ersten Lebenstagen im Blut eines Embryos oder Neugeborenen vorhanden. Als aktive Spezies in Bezug auf die Sauerstoffübertragung aufgeführt, unterliegt sie unter dem Einfluss der Umwelt einer schnellen Zerstörung.
- Sulfhämoglobin. Der vorgestellte Proteintyp kommt im Blut vor, wenn eine große Anzahl von Medikamenten eingenommen wird. In der Regel übersteigt der Geh alt dieses Proteins 10 % nicht.
- Dyshämoglobin. Es wird mit solchen Bindungen gebildet, die dem Protein vollständig die Fähigkeit nehmen, seine Funktionen auszuführen. Dies weist darauf hin, dass diese Art von Hämoglobin in Form einer zusätzlichen Substanz durch das Blut transportiert wird. Nach einiger Zeit wird es von der Milz verarbeitet. Bei normaler Gesundheit findet sich diese Substanz im Körper jedes Menschen, aber wenn Fälle dieser Art von Bändern häufiger werden, müssen die Organe, die am Transport von Blut durch den Körper beteiligt sind, mit erhöhter Intensität arbeiten, was zur Folge hat sie werden schneller erschöpft und verschlissen.
Pathologische Formen des Hämoglobins
Separate Gruppe sticht hervor:
- D-Punjab;
- S;
- C;
- H.
Die Form des Hämoglobins D-Punjab erhielt ihren Namen aufgrund ihrer weiten Verbreitung in Punjab, Indien und Pakistan. Der Ursprung des Proteins war auf die Ausbreitung von Malaria in verschiedenen Teilen Asiens zurückzuführen. Laut Statistik wird dieses Protein in 55% der Fälle aller pathologischen Formen von Hämoglobin gefunden.
Hämoglobin S wurde in Westafrika durch fünf separate Mutationen gebildet.
Protein Cist eine der häufigsten strukturellen Varianten von Hämoglobin. Menschen, die dieses Protein haben, können an einer Krankheit namens hämolytische Anämie leiden.
Hämoglobin H provoziert die Entwicklung einer so schweren Krankheit wie Alpha-Thalassämie.
Hauptfunktionen
Unabhängig von den Formen und Derivaten des Hämoglobins hat dieser Stoff folgende Funktionen:
- Transport von Sauerstoff. Wenn eine Person Luftmassen einatmet, dringen Sauerstoffmoleküle in das Lungengewebe ein und bewegen sich von dort zu anderen Geweben und Zellen. Hämoglobin verbindet Sauerstoffmoleküle und transportiert sie. Ist diese Funktion beeinträchtigt, kommt es zu Sauerstoffmangel, der für die Funktion des Gehirns sehr gefährlich ist.
- Transport von Kohlendioxid. In dieser Situation bindet Hämoglobin bereits Kohlendioxidmoleküle und transportiert sie dann ab.
- Aufrechterh altung des Säuregeh alts. Bei der Ansammlung von Kohlendioxid im Blut wird dessen Ansäuerung beobachtet. Dies sollte auf keinen Fall zugelassen werden, da ein ständiger Abtransport von Kohlendioxidmolekülen erfolgen muss.
Normale Leistung
Damit Ärzte die normalen Formen von Hämoglobin im menschlichen Körper bestimmen können, werden Tests durchgeführt.
Beachten Sie, dass die Rate an freiem Hämoglobin im Blut von Menschen unterschiedlichen Alters die folgenden Indikatoren haben kann:
- Männer ab 18 – 120 bis 150 g/l;
- Frauen über 18 Jahre– von 110 bis 130 g/l;
- Neugeborene und Kinder unter 18 Jahren - 200 g/l.
Zunahme oder Abnahme der Menge an freiem Hämoglobin im Blut kann den Übergang des Proteins in eine andere Form hervorrufen - pathologisch.
Es gibt eine Reihe von Methoden, um die Menge zu stabilisieren. Wenn also die Testergebnisse eine Über- oder Unterschreitung anzeigen, sollten Sie sofort einen Arzt aufsuchen. Aufgrund des Vorhandenseins einer großen Anzahl verschiedener Formen von Hämoglobin kann nur ein professioneller Arzt im Labor feststellen, was im Körper vorhanden ist. Sein Nachweis wird mit einem biochemischen Bluttest möglich.
