Struktur, Verbindungen und Haupttypen von Hämoglobin

Inhaltsverzeichnis:

Struktur, Verbindungen und Haupttypen von Hämoglobin
Struktur, Verbindungen und Haupttypen von Hämoglobin

Video: Struktur, Verbindungen und Haupttypen von Hämoglobin

Video: Struktur, Verbindungen und Haupttypen von Hämoglobin
Video: Витрум бьюти плюс ☛ показания (видео инструкция) описание ✍ отзывы ☺️ 2024, Juli
Anonim

Das Kreislaufsystem erfüllt im Körper aller Warmblüter eine Transportfunktion, indem es die Gewebe mit Nährstoffen und Sauerstoff versorgt. Der Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid erfolgt dank roter Blutkörperchen, die eine wichtige Substanz enth alten - Hämoglobin. In diesem Artikel werden wir uns die Arten und Verbindungen von Hämoglobin ansehen.

Was ist Hämoglobin

Hämoglobin ist ein Bestandteil der roten Blutkörperchen, der zur Gruppe der Proteine gehört. Es besteht zu 96 % aus der Eiweißsubstanz Globin und zu 4 % aus der Substanz mit einem Atom zweiwertigen Eisens - Häm. In 1 Zelle eines Erythrozyten enthält es etwa 280 Millionen Moleküle, die die rote Farbe des Blutes bilden.

Arten von Hämoglobin
Arten von Hämoglobin

Die Haupteigenschaft von Hämoglobin ist die Fähigkeit von Eisen, Gase zu binden und freizusetzen, wodurch die Bewegung von Sauerstoff von den Lungen zu den Geweben und Kohlendioxid von den Geweben zu den Lungen gebildet wird. Daher ist seine Rolle beim Gasaustausch im Körper unersetzlich.

Struktur und Arten des menschlichen Bluthämoglobins

In verschiedenen Stadien der menschlichen EntwicklungDie Zusammensetzung des Hämoglobins unterscheidet sich in der Struktur der Polypeptidketten. Abhängig davon, welche Polypeptidketten die Hämoglobinstruktur enthält, gibt es beim Menschen folgende Arten von Hämoglobin:

  1. Erwachsenes Hämoglobin (HbA) kommt bei Erwachsenen in dominanten Mengen (ca. 98-99 % des Gesamtblutes) vor. HbA besteht aus 2 und 2 Polypeptidketten. Jede der Aminosäurehelices enthält eine Häm-Komponente mit einem Atom, das für die Affinität zum Sauerstoffmolekül verantwortlich ist. HbA hat eine geringere Sauerstoffaffinität als andere Hämoglobinarten, ist aber gleichzeitig widerstandsfähiger gegenüber pH- und t-Schwankungen.
  2. Fetal (HbF) wird im Fötus im Mutterleib ab der 6. bis 7. Schwangerschaftswoche synthetisiert, gefolgt von seinem Ersatz durch HbA. Bereits ab dem 1. Lebensmonat verlangsamt sich die HbF-Synthese, das Gesamtblutvolumen steigt und die HbA-Synthese steigt an, die im Alter von drei Lebensjahren eines Kindes den Prozentsatz der Blutzusammensetzung eines Erwachsenen erreicht. Fötales Hämoglobin unterscheidet sich von einem Erwachsenen durch die Zusammensetzung der Globinketten, statt einer Kette liegt hier eine Art Helix vor. HbF ist im Vergleich zu HbA weniger widerstandsfähig gegenüber Änderungen des Blut-pH-Werts und Schwankungen der Körpertemperatur.
  3. Arten von Bluthämoglobin
    Arten von Bluthämoglobin
  4. Embryonal (HbE). Die Primärform des respiratorischen Proteins wird im Embryo bereits vor der Bildung der Plazenta (bereits in der ersten Schwangerschaftswoche) produziert und hält bis zu 6-7 Wochen an. Die Struktur zeichnet sich durch das Vorhandensein von Ketten und ζ-Typen aus.

Pathologische Formen des Hämoglobins

In manchen Fällen unter dem Einflussgenetische Defekte treten abnorme Synthese von Hämoglobinzellen auf. Pathologische Hämoglobintypen unterscheiden sich von physiologischen in der Zusammensetzung der Polypeptidbindungen bzw. in ihrer Mutation.

Infolge einer DNA-Mutation erfolgt die Synthese von Erythrozyten-Bestandteilen nicht mit Glutamin, sondern mit der Aminosäure Valin. Diese "Rahmen"-Substitution führt zur Bildung einer Typ-2-Proteinstruktur mit einer "klebrigen" Stelle auf der Oberfläche, die in der Lage ist, sich Strukturen ihrer eigenen Art anzueignen. So kommt es zur Polymerisation von HbS-Molekülen und in der Folge zur Sedimentation schwerer und schlecht transportierter Erythrozyten in den Blutgefäßen. Diese Abweichung wird "Sichelanämie" genannt.

pathologische Arten von Hämoglobin
pathologische Arten von Hämoglobin

Normen des Hämoglobingeh alts beim Menschen

Der Geh alt an respiratorischen Proteinstrukturen im Blut von Menschen kann je nach Geschlecht, Altersgruppe, Lebensstil und einigen anderen Merkmalen, wie z. B. Schwangerschaft, unterschiedlich sein.

Normale Werte des Hämoglobingeh alts im Blut, die nicht als pathologische Anomalie angesehen werden:

  • Männer - 130-150 g/l.
  • Damen - 120-140 g/l.
  • Bei Kindern bis zu einem Jahr 100-140 g/l, und im ersten Monat können diese Werte aufgrund der erhöhten Konzentration von fötalem Hämoglobin bis zu 220 g/l erreichen. Bei Kindern von einem Jahr bis 6 Jahren - 110-145 g / l und ab 6 Jahren - 115-150 g / l, unabhängig vom Geschlecht des Kindes.
  • Während der Schwangerschaft kommt es zu einem Absinken der HbA-Konzentration auf 110 g/l, was jedoch nicht als Blutarmut gilt.
  • Bei älteren Menschen gilt der Trend als NormalfallReduzierung um 5 Einheiten von der deklarierten Norm, abhängig vom Geschlecht des Patienten.

Je nach Altersgrenze unterscheidet sich auch die Zusammensetzung des Blutes, das gleichzeitig verschiedene Arten von Hämoglobin enthält. So beträgt beispielsweise bei einem Erwachsenen das natürliche Verhältnis 99 % HbA und bis zu 1 % HbF. Bei Kindern unter einem Jahr ist der HbF-Anteil deutlich höher als bei Erwachsenen, was durch den allmählichen Abbau der anfänglich vorhandenen Form von fötalem Hämoglobin erklärt wird.

Physiologische Formen

Da der rote Atemfarbstoff ständig an Gasaustauschprozessen im Körper beteiligt ist, ist seine Haupteigenschaft die Fähigkeit, Verbindungen mit Molekülen verschiedener Gase einzugehen. Als Ergebnis solcher Reaktionen entstehen physiologische Hämoglobintypen, die als normal gelten.

  • Oxyhämoglobin (Hb) ist eine Verbindung mit einem Sauerstoffmolekül. Der Prozess findet in den Atmungsorganen, in den Alveolen der Lunge statt. Mit Sauerstoff angereicherte rote Blutkörperchen färben das Blut in einer scharlachroten Farbe, die als arteriell bezeichnet wird und von der Lunge in das Gewebe wandert und sie mit Sauerstoff anreichert, der für oxidative Prozesse notwendig ist.
  • Desoxyhämoglobin (HbH) - reduziertes Hämoglobin wird in dem Moment gebildet, in dem rote Blutkörperchen Sauerstoff an das Gewebe abgeben, aber noch keine Zeit hatten, ihnen Kohlendioxid zu entziehen.
  • Carboxyhämoglobin (Hb) wird gebildet, wenn Kohlendioxid aus dem Gewebe entfernt und in die Lunge transportiert wird, wodurch der Prozess der menschlichen Atmung abgeschlossen wird. Carboxyhämoglobin verleiht venösem Blut eine dunkle Farbe - Burgund.
  • Arten und Verbindungen des Hämoglobins
    Arten und Verbindungen des Hämoglobins

Pathologische Zusammenhänge

Erythrozyten können nicht nur Gase binden, die am Atmungsprozess beteiligt sind, sondern auch andere, wodurch pathologische Arten von Hämoglobin entstehen, die eine Gefahr für die menschliche Gesundheit und sogar das Leben darstellen. Diese Verbindungen haben einen geringen Zersetzungsgrad und führen daher zu Sauerstoffmangel im Gewebe und zu schweren Verletzungen des Atmungsprozesses.

  • Carbhämoglobin (HbCO) ist eine extrem gefährliche Verbindung im Blut einer Person, die Kohlenmonoxid eingeatmet hat. Blockiert die Fähigkeit der roten Blutkörperchen, Sauerstoff zum Gewebe zu transportieren. Schon eine geringe Kohlenmonoxidkonzentration von 0,07 % in der Luft kann tödlich sein.
  • Strukturtypen von Hämoglobin
    Strukturtypen von Hämoglobin
  • Methämoglobin (HbMet) entsteht durch Vergiftung mit Nitrobenzolverbindungen, Beispiele dafür sind aliphatische Lösungsmittel von Harzen, Ethern, Cellulose, die in der Textilindustrie weit verbreitet sind. Nitrate wandeln bei Wechselwirkung mit Hämoglobin das im Häm enth altene 2-wertige Eisen in 3-wertiges Eisen um, was ebenfalls zu Hypoxie führt.

Hämoglobindiagnostik

Um die Konzentration von Globin-Atmungsstrukturen im menschlichen Blut nachzuweisen, werden qualitative und quantitative Arten von Analysen durchgeführt. Hämoglobin wird auch auf den Geh alt an Eisenionen untersucht.

Arten von Hämoglobintests
Arten von Hämoglobintests

Die wichtigste quantitative Methode zur Bestimmung der Konzentration von Hämoglobin ist heute die kolorimetrische Analyse. Es ist eine Untersuchung der Farbsättigung von biologischem Material, wenn ihm eine spezielle Farbe hinzugefügt wird. Reagenz.

Qualitative Methoden umfassen die Untersuchung von Blut auf den Inh alt des Verhältnisses von HbA- und HbF-Typen darin. Zur qualitativen Analyse gehört auch die Bestimmung der Menge an glykosylierten Hämoglobinmolekülen (Verbindungen mit Kohlenstoffen) im Blut - die Methode dient zur Diagnose von Diabetes mellitus.

Abweichung der Hämoglobinkonzentration von der Norm

HbA-Gleichgewicht kann sowohl unter als auch über dem Normalwert liegen. Dies führt in jedem Fall zu negativen Folgen. Wenn HbA unter die festgelegte Norm fällt, tritt ein pathologisches Syndrom auf, das als "Eisenmangelanämie" bezeichnet wird. Es äußert sich in Lethargie, Kraftlosigkeit, Unaufmerksamkeit. Es wirkt sich negativ auf das Nervensystem aus, es ist besonders gefährlich in der Kindheit, da es oft eine Verzögerung in der psychomotorischen Entwicklung verursacht.

physiologische Arten von Hämoglobin
physiologische Arten von Hämoglobin

Erhöhter Hämoglobinwert ist keine separate Krankheit, sondern ein Syndrom, das auf verschiedene Pathologien wie Diabetes, Lungeninsuffizienz, Herzerkrankungen, Nierenerkrankungen, einen Überschuss an Folsäure oder B-Vitaminen, Onkologie usw. hinweist.

Empfohlen: