Die Grundlage des Blutplasmas sind Proteine, die im Bereich von 60 bis 80 g/l enth alten sind, was etwa vier Prozent aller Proteine im Körper ausmacht. Es gibt ungefähr hundert verschiedene Proteine im menschlichen Blutplasma. Entsprechend ihrer Mobilität werden sie in Albumine und Globuline eingeteilt. Ursprünglich basierte diese Einteilung auf der Löslichkeitsmethode: Albumine lösen sich in reiner Flüssigkeit auf, Globuline nur in Gegenwart von Nitraten.
Plasmaproteine
Unter den Proteinen gibt es mehr Albumin im Blut - etwa 45 g/l. Es spielt eine große Rolle bei der Aufrechterh altung des Blutdrucks KO und dient auch als Reservoir für Aminosäuren.
Albumine und Globuline haben unterschiedliche Fähigkeiten. Die erste Art von Proteinen kann lipophile Substanzen binden. So haben Konglomerate die Möglichkeit, als Trägerproteine für langkettige Fettsäuren, verschiedene Medikamente, Bilirubin, Vitamine und Steroidhormone zu fungieren. Auch Albuminkann Magnesium- und Calciumionen binden.
Albumin- und Globulinproteine dienen als Transportmittel für Thyroxin, seinen Metaboliten Jodthyronin.
Zerstörung und Bildung von Proteinen
Die meisten Plasmaproteine werden in der Leber gebildet, mit Ausnahme von Immunglobulinen (produziert von Zellen des Immunsystems) und Peptiden (produziert vom endokrinen System).
Albumine und Globuline sind unterschiedlich aufgebaut. Alle Proteine außer Albumin sind Glykoproteine, enth alten Oligosaccharide und sind an Aminosäurereste gebunden. Acetylneuraminsäure fungiert oft als terminaler Rest. Wird es durch Neuraminidase abgesp alten, erscheinen endständige Reste von Galactose auf der Oberfläche des Proteins. Es werden Reste von desialisierten Proteinen erkannt, beginnen Galaktosen auf Hepatozyten zu verändern. In der Leber werden diese bereits ver alteten Proteine durch Endozytose entfernt. Auf diese Weise bestimmen Saccharide auf der Oberfläche die Lebensdauer von Plasmaproteinen und bestimmen auch die Eliminationshalbwertszeit, die bis zu mehreren Wochen betragen kann.
In einem gesunden Körper wird die Konzentration von Albumin und Globulinen im Blut konstant geh alten. Aber es gibt Situationen, in denen sich die Indikatoren ändern. Dies tritt bei Erkrankungen der Organe auf, die an der Synthese und dem Abbau von Proteinen beteiligt sind. Die Schädigung von Zellen durch Zytokine erhöht die Bildung von Albuminproteinen, Globulinen, Fibrinogenen und einigen anderen.
Elektrophorese
Proteine und andere geladene Makromoleküle können durch Elektrophorese getrennt werden. Unter allen vorhandenen MethodenAufteilung ist es besonders wichtig, die Elektrophorese auf einem Träger hervorzuheben, nämlich auf einer Celluloseacetatfolie. In diesem Fall bewegen sich Molkenproteine zur Anode und werden in mehrere Fraktionen aufgeteilt. Nach der Teilung werden die Proteine mit einem Farbstoff angefärbt, wodurch sich die Proteinmenge in den gefärbten Banden abschätzen lässt.
Proteinverhältnis
Bei der Analyse der Proteinmenge im Blutplasma wird nicht nur der Geh alt an Albumin und Globulin bestimmt, sondern auch das Verhältnis dieser Substanzen zueinander bestimmt. Normalerweise sollte es ein Verhältnis von 2: 1 geben. Wenn sie von diesen Indikatoren abweichen, sprechen sie von Pathologie.
Ein Rückgang des Verhältnisses von Albumin zu Globulin kann auf Folgendes hinweisen:
- Abnahme der Albuminsynthese - Leberzirrhose;
- niedrige Albuminspiegel können bei Nierenerkrankungen beobachtet werden.
Ein Anstieg des Verhältnisses von Albumin zu Globulin kann auf solche Pathologien hinweisen:
- Hypothyreose;
- Leukämie;
- neue Wucherungen;
- gestörte Wachstumshormonproduktion.
Bei Abnahme des Globulins werden in manchen Fällen auch Autoimmunerkrankungen, Myelome erkannt.
Albumine helfen, den osmotischen Druck im Körper aufrechtzuerh alten. Mit dem Test auf Gesamtprotein können Sie den Verlauf der Krankheit beurteilen, die Onkologie überwachen, Verletzungen der Nieren und der Leber erkennen, die Ursache von Ödemen bestimmen und auch die Qualität der Ernährung bewerten.